期刊检索

  • 2024年第56卷
  • 2023年第55卷
  • 2022年第54卷
  • 2021年第53卷
  • 2020年第52卷
  • 2019年第51卷
  • 2018年第50卷
  • 2017年第49卷
  • 2016年第48卷
  • 2015年第47卷
  • 2014年第46卷
  • 2013年第45卷
  • 2012年第44卷
  • 2011年第43卷
  • 2010年第42卷
  • 第1期
  • 第2期

主管单位 中华人民共和国
工业和信息化部
主办单位 哈尔滨工业大学 主编 李隆球 国际刊号ISSN 0367-6234 国内刊号CN 23-1235/T

期刊网站二维码
微信公众号二维码
引用本文:邓东旭,王磊,李兴飞,李松山,朱苗.超滤过程中蛋白质带电性对水合作用的影响机制[J].哈尔滨工业大学学报,2017,49(8):78.DOI:10.11918/j.issn.0367-6234.201608035
DENG Dongxu,WANG Lei,LI Xingfei,LI Songshan,ZHU Miao.Effect mechanism of protein electrical property to hydration in ultrafiltration[J].Journal of Harbin Institute of Technology,2017,49(8):78.DOI:10.11918/j.issn.0367-6234.201608035
【打印本页】   【HTML】   【下载PDF全文】   查看/发表评论  下载PDF阅读器  关闭
过刊浏览    高级检索
本文已被:浏览 3413次   下载 1377 本文二维码信息
码上扫一扫!
分享到: 微信 更多
超滤过程中蛋白质带电性对水合作用的影响机制
邓东旭,王磊,李兴飞,李松山,朱苗
(西安建筑科技大学 环境与市政工程学院,西安 710055)
摘要:
为解析超滤过程蛋白质带电性能对水合作用力的影响机制,在牛血清蛋白(BSA)带正电、中性及负电条件下, 分别考察PVDF-BSA及BSA-BSA之间的相互作用力随离子强度的变化特征, 结合相应条件下BSA的Zeta电位变化特征, 探讨超滤过程蛋白质带电性能对水合作用力的影响机制.结果证实BSA带电性能是影响水合作用力的关键因素.在BSA带正电条件下, 作用力随离子强度的增大而增大, 主要是因为BSA带正电时无水合作用存在, 静电作用力的变化是控制膜污染的主要因素.在BSA电中性及负电条件下, BSA及PVDF膜面吸附累积大量的水合阳离子, 随离子强度的增大, 有效触发PVDF-BSA及BSA-BSA之间的水合排斥力, 进而大幅度减缓膜污染; 且在BSA等电点更容易观察到水合作用现象
关键词:  膜污染  牛血清蛋白  带电性  原子力显微镜  水合力
DOI:10.11918/j.issn.0367-6234.201608035
分类号:X703.1
文献标识码:A
基金项目:国家自然科学基金(51278408);中国博士后科学基金(2015M0,6T90895);陕西省自然科学基金(2016JQ5067);陕西省教育厅计划项目(16JS062);陕西省高校科协青年人才托举计划(20160220)
Effect mechanism of protein electrical property to hydration in ultrafiltration
DENG Dongxu,WANG Lei,LI Xingfei,LI Songshan,ZHU Miao
(Environmental and Municipal Engineering, Xi’an University of Architecture and Technology, Xi’an 710055, China)
Abstract:
To analyze the effect of protein electrical property to hydration in ultrafiltration, the characteristics of the interaction forces of PVDF-BSA and BSA-BSA (Bovine Serum Albumin) changing with different ionic strengths were separately investigated, as BSA was positively, neutrally and negatively charged. In accordance with the potential variation of Zeta, the mechanism of how the protein electrical property affected hydration was illustrated. When BSA was positively charged, the interaction force increased with the increase of ionic strength, mainly due to that the positively charged BSA could not trigger hydration, and electrostatic force was the main factor controlling membrane fouling. When BSA was neutrally and negatively charged, a large number of hydrated cations adsorbed and accumulated on membrane surfaces of BSA and PVDF, and the increase of the ionic strength would trigger the repelling force of PVDF-BSA and BSA-BSA, and hence the membrane fouling was reduced remarkably. In addition, the hydration phenomenon was more easily observed in BSA isoelectric point
Key words:  membrane fouling  bovineserum albumin  electrical property  atomic force microscope  hydration forces

友情链接LINKS